第2章蛋白质化学;一氨基酸的结构与性质;2蛋白质的水解;蛋白质分子在水解过程中的变化依次为:蛋白质分子→多肽→寡肽→二肽→α-氨基酸。
将蛋白质水解到不能再水解的程度，得到α-氨基酸混合液，这种水解作用称完全水解。
将蛋白质进行适度水解，得到各种水解中间产物与α-氨基酸的混合物，这种水解作用称不完全水解。;①酸水解;②碱水解;③酶水解;3氨基酸的结构;4常见氨基酸的分类;1)蛋白质分子中的稀有氨基酸;稀有氨基酸;2)非蛋白质氨基酸;各种常见氨基酸均为无色结晶，结晶形状因氨基酸的结构而异。
氨基酸分子都以内盐形式存在，熔点比相应羧酸或胺类高，一般在200℃~300℃。
都能溶于水，但溶解度差别很大。均易溶于稀酸稀碱溶液中。
除甘氨酸外，每种氨基酸都有旋光性和特定的比旋光度。;氨基酸的光吸收;酪氨酸(Tyr):
?max=275nm，?275=1.4×103
苯丙氨酸(Phe):
?max=257nm，?257=2.0×102
色氨酸(Trp):
?max=280nm，?280=5.6×103;6氨基酸两性解离及等电点;pH1710
净电荷+10-1
正离子两性离子(pI)负离子;2)氨基酸的等电点;pK1;天冬氨酸的两性离解及其等电点(P21表2-3);7氨基酸的化学反应;2)α-氨基参与的反应;3)α-氨基和α-羧基共同参与的反应;4)茚三酮反应;8氨基酸的分离与测定;根据分离机理，可将层析法分为吸附层析、离子交换层析、分配层析、分子筛过滤层析及离子交换与分子筛效应两种机理相结合的层析等。对于分子大小不等的化合物，宜用分子筛过滤分离；对于能溶于有机溶剂，难溶于水的化合物，常用吸附层析法分离；对于既溶于水也溶于有机溶剂的化合物，宜用分配层析分离；电解质混合物则宜用离子交换层析分离。
对于混合液中氨基酸的分离，分配层析和离子交换层析都能得到很好的分离效果。;二蛋白质的性质;1蛋白质的两性解离和等电点;2)等电点;3)等电沉淀和蛋白电泳;2蛋白质的胶体性质;①表面电荷在非等电点条件下，蛋白质分子表面带有同性电荷，因???附溶液中的异性电荷而形成双电层，将分子颗粒包住，彼此相互排斥，不致发生聚集絮凝。
②水化膜蛋白质分子表面的亲水基团吸附大量水分子而形成一层厚厚的水化膜，水化膜将蛋白质分子隔离开，彼此不再发生碰撞絮结。;2)蛋白质的膜过滤分离纯化;3蛋白质的沉淀作用;沉淀蛋白质的方法;①盐析法;②有机溶剂沉淀法;③重金属盐沉淀法;当溶液pH低于等电点时，蛋白质颗粒带正电荷，易与生物碱试剂如苦味酸、鞣酸，磷钨酸、磷钼酸及三氯醋酸等作用，生成不溶性盐沉淀，并伴随发生蛋白质分子变性。实验室中常用这些试剂定性检验蛋白质及去除杂蛋白。在啤酒生产工艺中将麦芽汁加啤酒花煮沸，目的是借酒花中的单宁类物质与变性蛋白成盐沉淀，以澄清麦汁，防止成品啤酒产生蛋白混浊。
生物碱是生物特别是植物产生的一种复杂含N化合物。凡是能生物碱成沉淀反应或显色反应的试剂称为生物碱试剂。;⑤热凝固沉淀法;4蛋白质的变性作用;5蛋白质的颜色反应;三蛋白质的共价结构;肽键的特点是氮原子上的孤对电子与羰基具有明显的共轭作用。;下述五肽可表示为：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln;第2章蛋白质化学;在生物体中，多肽最重要的存在形式是作为蛋白质的亚单位。
有许多分子量比较小的多肽以游离状态存在。这类多肽通常都具有特殊的生理功能，常称为活性肽。
常见的活性多肽有：脑啡肽，激素类多肽，抗生素类多肽，谷胱甘肽，蛇毒多肽等。;1)谷胱甘肽;+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO-
Met-脑啡肽
+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
Leu-脑啡肽;3蛋白质的分类;1)形态学功能;3)外源蛋白质具有营养功能;5蛋白质的一级结构;第一个被阐明一级结构的蛋白质是牛胰岛素。牛胰岛素分子(单体)由51个残基分A、B两条链组成，分子量5734，A链有21个残基，N端为甘氨酸(Gly)