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文档摘要

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人源Hsp70半胱氨酸修饰特征及其抑制剂研发探索

一、引言

1.1研究背景

热休克蛋白70（Hsp70）作为分子伴侣蛋白家族的关键成员，在多种细胞生理活动中扮演着不可或缺的角色，自20世纪80年代被发现以来，其在生物医学领域的重要性日益凸显。Hsp70主要参与蛋白质的折叠、转运和降解等过程，对维持细胞内蛋白质稳态至关重要。在正常生理条件下，Hsp70协助新生肽链正确折叠，确保蛋白质获得正确的三维结构，从而具备正常的生物学功能，有效防止蛋白质聚集，避免因蛋白质错误折叠和聚集引发的细胞毒性。在高温、缺氧、氧化应激等不良环境下，细胞会启动应激反应，Hsp70的表达显著上调，此时